خانواده پروتئین ERM. خانواده پروتئین ERM ( انگلیسی: ERM protein family ) خانواده ای از پروتئین ها متشکل از ازرین، [ ۲] رادیکسین[ ۳] و موئیزین[ ۴] [ ۵] است. این سه مولکول پارالوگ در مهره داران یافت می شوند. از آنجایی که سایر جانداران تنها یک ژن ERM دارند، احتمالاً این سه پارالوگ در مهره داران در اثر پدیدهٔ مضاعف شدن ژن ایجاد شده اند. [ ۶]
طی تکامل جانداران، این سه پروتئین به شدت محافظت شده اند و بیش از ۷۵٪ تشابه ساختاری در ریشه های آمینی و کربوکسیل این پروتئین ها در مهره داران و هومولوگ های آنها در دروزوفیلا ( دموئیزین ) و کرم الگانس ( ERM - 1 ) مشاهده شده است. [ ۷]
مولکول ERM دارای سه دومِـین پروتئین به شرح زیر است:[ ۵]
• یک دومِـین کُروی در ریشهٔ آمینی که با نام دومین FERM شناخته می شود و به پروتئین های ERM اجازهٔ تعامل شیمیایی با پروتئین های غشای سلولی یا پروتئین های اسکلت سلولی در زیر غشاء سلولی را می دهد. . [ ۶] دومین FERM از سه زیرواحد ( F1, F2, F3 ) تشکیل شده است که آرایه ای شبیه به برگ شبدر دارند.
• دومِـین بلند مارپیچ آلفا
• دومِـین ریشهٔ کربوکسیل که موجب تعامل شیمیایی با اکتین اِف می گردد.
ازرین، رادیکسین و موئیزین همچنین دارای یک ناحیهٔ پُلی پرولین میان بخش مرکزی و دومِـین ریشهٔ کربوکسیل خود هستند.
پروتئین های ERM با کمک مولکول CD44 موجب اتصال ریزرشته های اکتین به غشای سلولی می گردند، بدین ترتیب که با دومِـین ریشهٔ آمینی خود به CD44 و با دومِـین ریشهٔ کربوکسیل خود به ریزرشته های اکتین می چسبند. [ ۵] [ ۸]
موئیزین مستقیماً با دومین FERM خود به میکروتوبول ها در درون کشتگاهی متصل می شود و در جاندار موجب ثبات میکروتوبول ها می گردد که عملکردهای اختصاصی و وابسته به ERM در جریان میتوز ضروری است. [ ۹]
پروتئین های ERM به شدت تحت کنترل هستند. این پروتئین ها به دو صورت یافت می شوند:[ ۶] [ ۷]
• غیرفعال: در این حالت پروتئین از لحاظ ساختمانی چین خورده است و این در صورتی است که دومین FERM با جایگاه های اتصالی اکتین اِف به صورت سر - به - دُم وصل شود.
• فعال: اگر اتصال سر - به - دُم دچار اختلال گردد، تاشدگی و چین پروتئین های ERM باز شده و محل های اتصالی آن آشکار و فعال می شود.
در سلول های کشت شده، پروتئین های ERM در ۸۵٪ موارد[ ۱۰] به صورت چین خورده و تاشده ( غیرفعال ) دیده می شوند.
این نوشته برگرفته از سایت ویکی پدیا می باشد، اگر نادرست یا توهین آمیز است، لطفا گزارش دهید: گزارش تخلفطی تکامل جانداران، این سه پروتئین به شدت محافظت شده اند و بیش از ۷۵٪ تشابه ساختاری در ریشه های آمینی و کربوکسیل این پروتئین ها در مهره داران و هومولوگ های آنها در دروزوفیلا ( دموئیزین ) و کرم الگانس ( ERM - 1 ) مشاهده شده است. [ ۷]
مولکول ERM دارای سه دومِـین پروتئین به شرح زیر است:[ ۵]
• یک دومِـین کُروی در ریشهٔ آمینی که با نام دومین FERM شناخته می شود و به پروتئین های ERM اجازهٔ تعامل شیمیایی با پروتئین های غشای سلولی یا پروتئین های اسکلت سلولی در زیر غشاء سلولی را می دهد. . [ ۶] دومین FERM از سه زیرواحد ( F1, F2, F3 ) تشکیل شده است که آرایه ای شبیه به برگ شبدر دارند.
• دومِـین بلند مارپیچ آلفا
• دومِـین ریشهٔ کربوکسیل که موجب تعامل شیمیایی با اکتین اِف می گردد.
ازرین، رادیکسین و موئیزین همچنین دارای یک ناحیهٔ پُلی پرولین میان بخش مرکزی و دومِـین ریشهٔ کربوکسیل خود هستند.
پروتئین های ERM با کمک مولکول CD44 موجب اتصال ریزرشته های اکتین به غشای سلولی می گردند، بدین ترتیب که با دومِـین ریشهٔ آمینی خود به CD44 و با دومِـین ریشهٔ کربوکسیل خود به ریزرشته های اکتین می چسبند. [ ۵] [ ۸]
موئیزین مستقیماً با دومین FERM خود به میکروتوبول ها در درون کشتگاهی متصل می شود و در جاندار موجب ثبات میکروتوبول ها می گردد که عملکردهای اختصاصی و وابسته به ERM در جریان میتوز ضروری است. [ ۹]
پروتئین های ERM به شدت تحت کنترل هستند. این پروتئین ها به دو صورت یافت می شوند:[ ۶] [ ۷]
• غیرفعال: در این حالت پروتئین از لحاظ ساختمانی چین خورده است و این در صورتی است که دومین FERM با جایگاه های اتصالی اکتین اِف به صورت سر - به - دُم وصل شود.
• فعال: اگر اتصال سر - به - دُم دچار اختلال گردد، تاشدگی و چین پروتئین های ERM باز شده و محل های اتصالی آن آشکار و فعال می شود.
در سلول های کشت شده، پروتئین های ERM در ۸۵٪ موارد[ ۱۰] به صورت چین خورده و تاشده ( غیرفعال ) دیده می شوند.

wiki: خانواده پروتئین ERM