به طور کلی تصور می شود که پروتئین ها ساختارهای منحصر به فرد تعیین شده توسط توالی اسیدهای آمینه دارند. با این حال، پروتئین ها اجسام کاملاً ساکن و بی تحرکی نیستند، بلکه مجموعه هایی از ترکیبات ( گاه مشابه ) را پر می کنند. انتقال بین این حالت ها در مقیاس های مختلف طولی ( دهم Å تا nm ) و مقیاس زمانی ( ns تا s ) رخ می دهد و با پدیده های مربوط به عملکرد مانند سیگنالینگ آلوستریک و تجزیه آنزیم مرتبط شده اند. [ ۱]
مطالعه پویایی پروتئین به طور مستقیم مربوط به انتقال بین این حالت ها است، اما همچنین می تواند شامل طبیعت و جمعیت های متعادل خود بخش ها نیز باشد که دو منظر سینتیک و ترمودینامیک قابل بررسی است. [ ۲]
بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت بندی می پرند.
این نوشته برگرفته از سایت ویکی پدیا می باشد، اگر نادرست یا توهین آمیز است، لطفا گزارش دهید: گزارش تخلفمطالعه پویایی پروتئین به طور مستقیم مربوط به انتقال بین این حالت ها است، اما همچنین می تواند شامل طبیعت و جمعیت های متعادل خود بخش ها نیز باشد که دو منظر سینتیک و ترمودینامیک قابل بررسی است. [ ۲]
بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت بندی می پرند.
wiki: پویایی پروتئین