پلی نوکلئوتید فسفوریلاز

پلی نوکلئوتید فسفوریلاز ( به انگلیسی: Polynucleotide phosphorylase ) به اختصار PNPase، یک آنزیم دو عملکردی با فعالیت اگزوریبونوکلئاز در پایانه '۳ تا '۵ فسفورولیتیک و فعالیت پلیمراز الیگونوکلئوتیدی در پایانه '۳ است. [ ۲] این آنزیم زنجیره RNA را که از پایانه ۳ شروع می شود و تا پایانه ۵ ادامه می یابد را از بین می برد. [ ۳] همچنین انتهای بلند و هتروپلیمری RNA را در داخل بدن سنتز می کند. این آنزیم همه فرآیندهای پلی آدنیلاسیون باقی مانده در سویه های اشریشیا کلی که آنزیم پلی آدنیلاسیون طبیعی را از دست داده اند را انجام می دهد. [ ۳] PNPase در سال ۱۹۵۵ توسط ماریان گرونبرگ - ماناگو که در آزمایشگاه سورو اوچوا کار می کرد کشف شد. در ابتدا تصور می شد فعالیت پلیمریزاسیون RNA که توسط PNPase انجام می گیرد، مسئول سنتز mRNA از روی DNA است، اما این تصور در اواخر دهه ۱۹۵۰ رد شد. [ ۴] [ ۵]
پلی نوکلئوتید فسفوریلاز در پیرایش mRNA و تجزیه آن در باکتری ها، گیاهان، و حیوانات نقش دارد. [ ۶] [ ۷]
در انسان، این آنزیم توسط ژن PNPT1 کدگذاری می شود. این پروتئین در شکل فعال خود ساختار حلقه ای و متشکل از سه مولکول PNPase را تشکیل می دهد. هر مولکول PNPase از دو دامنه PH RNase، یک دامنه اتصال RNA S1 و یک دامنه K - هومولوگ تشکیل شده است. این پروتئین در باکتری ها و در کلروپلاست و میتوکندری برخی از سلول های یوکاریوتی وجود دارد. در یوکاریوت ها و آرکی ها، یک مجموعه مرتبط ساختاری و تکاملی وجود دارد که به آن کمپلکس اگزوزوم می گویند. [ ۸]
مخفف «PNPase» برای آنزیم دیگر که ارتباطی با این موجوعه های پروتئینی ندارد، پورین نوکلئوزید فسفوریلاز، نیز استفاده می شود.